Einkristallstrukturanalyse

Die Einkristallstrukturanalyse ist eine der genausten und die weitest verbreitete Methode zur Bestimmung der der dreidimensionalen Struktur kristalliner Festkörper. Keine andere Methode liefert eine derartige Fülle detaillierter Strukturinformationen über molekulare und nicht-molekulare Kristalle. 

Neben den internen Koordinaten von Molekülen lassen sich aus deren relativer Anordnung im Kristall wesentliche Informationen über intermolekulare Wechselwirkungen gewinnen. Temperaturabhängige Messungen sowie die Analyse der atomaren Auslenkungsparameter geben Auskunft über die Dynamik und die Ordnung in einkristallinen Verbindungen. Darüber hinaus offenbaren sehr genau durchgeführte Röntgenstrukturanalysen die Elektronendichteverteilung in Molekülen. 

Der relativ geringe experimentelle Aufwand für eine Routine-Einkristallstrukturbestimmung sowie die Revolution auf dem Gebiet der Datenverarbeitung hat in den letzten Jahren zu einer enormen Verbreitung dieser Methode geführt. Durch die Entwicklung moderner Flächendetektoren können die Strukturen größerer Moleküle bis hin zu Biopolymeren, Proteinen oder Nucleinsäuren mit sehr viel geringerem Zeitaufwand aufgeklärt werden, als dies bei der Verwendung von Szintillationszählern möglich ist.